Jakie są składniki hemoglobiny?

Globina: Hemoglobina składa się z czterech podjednostek polipeptydowych zwanych globinami. Podjednostki te są ułożone w strukturę tetrameryczną, z dwoma łańcuchami alfa i dwoma beta globiny. Każdy łańcuch globiny składa się z liniowej sekwencji aminokwasów, które składają się w specyficzną trójwymiarową strukturę.

Temat: Każda podjednostka globiny wiąże się z grupą hemową. Hem jest cząsteczką porfiryny zawierającą żelazo. Jon żelaza w hemie jest związany z czterema atomami azotu pierścienia porfiryny i piątym atomem azotu reszty histydyny z łańcucha globiny. Szósta pozycja koordynacyjna jonu żelaza jest dostępna do wiązania cząsteczek tlenu.

Wiązanie tlenu: Cząsteczki tlenu wiążą się z jonami żelaza grup hemowych w hemoglobinie. Każda cząsteczka hemoglobiny może wiązać do czterech cząsteczek tlenu, po jednej z każdą z czterech grup hemowych. Wiązanie tlenu z hemoglobiną jest procesem kooperacyjnym, co oznacza, że ​​wiązanie tlenu z jedną grupą hemową zwiększa powinowactwo pozostałych grup hemowych do tlenu. To wspólne wiązanie umożliwia hemoglobinie skuteczne wiązanie i uwalnianie tlenu w odpowiedzi na zmiany stężenia tlenu w organizmie.

Regulacja allosteryczna: Wiązanie tlenu z hemoglobiną jest regulowane przez efektory allosteryczne. Efektory allosteryczne to cząsteczki, które wiążą się z hemoglobiną i zmieniają jej powinowactwo do tlenu. Najważniejszym efektorem allosterycznym jest dwutlenek węgla. Dwutlenek węgla wiąże się z hemoglobiną i zmniejsza jej powinowactwo do tlenu. Z tego powodu uwalnianie tlenu z hemoglobiny jest zwiększone w tkankach, w których stężenie dwutlenku węgla jest wysokie, np. w tkankach oddychających.

Inne allosteryczne efektory hemoglobiny obejmują jony wodoru (H+), jony chlorkowe (Cl-) i niektóre organiczne fosforany, takie jak 2,3-bisfosfoglicerynian (BPG). Te efektory allosteryczne mogą wiązać się z hemoglobiną i zwiększać lub zmniejszać jej powinowactwo do tlenu, w zależności od konkretnego efektora.