Struktura trypsyny

Trypsyna jestenzymem, którego funkcją jest do rozkładu cząsteczki białkowe w diecie na poszczególne peptydy i aminokwasy. Jest to często określane jako proteinazy (enzym proteolityczny ). Układ trawienny , jako całość działa przy pomocy trzech podstawowych proteinaz , które obejmują , pepsynę , trypsynę i chymotrypsynę . Wszystkie trzy proteinazy wspólnie rozkładają białka .
Molecule
Fakty

Trawienie rozpoczyna się w żołądku i dalej do jelita cienkiego , gdzie trypsyny jest znaleziona . Jelito cienkie ma wartość pH od około 8 , co oznacza, że są słabo zasadowe , idealny dla maksymalnej aktywności enzymatycznej. W 5 stopniach Celsjusza , trypsyny ( w postaci suchego proszku ) jest stabilny przez wiele lat . Imperium Wprowadzenie

trypsyny jest produkowany przez trzustkę , a to jest bardzo podobne w konstrukcji , w składzie chemicznym oraz w mechanizmie działania do chymotrypsyny , trzustkowego głównego proteinazy . W szczególności , obydwa enzymy zawierać pozostałości histydyny (aminokwasu ) i seryny ( związek organiczny o ) , w miejscach aktywnych enzymów .
Struktura

trypsyny jest utworzona przez przecięcie ( lub spotykają ) nieaktywnego prekursora trypsynogen trzustki ( enzymu) , zgodnie z " Enzymes Molecular Biology ", Michael M. Burrell . Następnie jest aktywowany przez ograniczoną rozszczepieniu proteolitycznym w pojedynczym wiązaniem peptydowym , ato proces jest katalizowany przez wielu enzymów , w tym proteaz, pleśni, enterokinazy i samego trypsyny . Ponadto , trypsyny jest aktywny tylko wobec wiązań peptydowych cząsteczki białka , które mają grupy karboksylowe ufundowane przez aminokwasy arginina i lizyna .
Specyfikacja

wszystkich enzymów proteolitycznych , trypsyna jest najbardziej restrykcyjny z punktu widzenia liczby wiązań chemicznych że przerwy. W szczególności , jej aktywność proteazy jest ograniczony do dodatnio naładowanych łańcuchów bocznych lizyny i argininy . Ponadto, zgodnie z Burrell , trypsyny ma również zdolność do hydrolizy wiązania estrowe i amidowe z syntetycznych pochodnych lizyny i argininy .
Zbiory Rozważania

w 1970 roku , trypsyny wyizolowano z różnych źródeł , w tym łosi , wieloryb, słoń , świń , ludzi i kolenia . Ma ona zdolność do wykazywania zarówno zajęcia esterazy (enzym , który rozdziela się na estry kwasu i acohol ) i amidazy (enzym , który katalizuje reakcje chemiczne ). Trypsyna jest hamowana przez różne związki fosforu , które zawierają naturalną inhibitora trypsyny (znajdujący się w trzustce ) i fluorofosforan diizopropylu . Inne inhibitory m.in. fasoli Lima, białka jaj i soi . Jonów srebra jestinhibitor trypsyny . Z drugiej strony , trypsyny aktywacji jest stymulowany poprzez wykorzystanie jonów lantanowców . Imperium