U ludzi embrionalna i płodowa postać hemoglobiny ma większe powinowactwo do tlenu niż u dorosłych. Jest to spowodowane?
Łańcuchy gamma globiny w HbF mają wyższe wewnętrzne powinowactwo do tlenu niż łańcuchy beta globiny występujące w HbA. Różnicę tę przypisuje się kilku zmianom strukturalnym pomiędzy łańcuchami gamma i beta globiny. Jednym z kluczowych czynników jest obecność specyficznego aminokwasu zwanego seryną w pozycji 143 w łańcuchu gamma globiny. W HbA tę pozycję zajmuje histydyna. Reszta seryny w HbF pozwala na utworzenie dodatkowego wiązania wodorowego z tlenem, co przyczynia się do zwiększonego powinowactwa tlenu.
Ponadto łańcuchy globiny gamma mają wyższy stopień kooperatywności w porównaniu z łańcuchami beta globiny. Kooperatywność odnosi się do zjawiska, w którym wiązanie tlenu z jedną podjednostką cząsteczki hemoglobiny ułatwia wiązanie tlenu z innymi podjednostkami. Wyższa kooperatywność HbF pozwala na bardziej stromą krzywą wiązania tlenu, co skutkuje większym wzrostem nasycenia tlenem przy niższych stężeniach tlenu.
Wyższe powinowactwo HbF do tlenu ma kluczowe znaczenie dla rozwoju płodu. Zapewnia to płodowi możliwość skutecznego pobierania tlenu z krążenia matki, gdzie prężność tlenu jest niższa w porównaniu z płucami osoby dorosłej. Dzięki temu płód może uzyskać wystarczającą ilość tlenu na swoje potrzeby metaboliczne pomimo niższego stężenia tlenu w środowisku macicy.
Po urodzeniu produkcja HbF stopniowo maleje, a wzrasta produkcja HbA. Przejście z HbF na HbA następuje zwykle w ciągu pierwszych kilku miesięcy życia. Ta zmiana typów hemoglobiny jest regulowana przez różne czynniki, w tym zmiany w ekspresji genów, poziomie tlenu i dostępności łańcuchów globiny.
