O katalazy

katalaza jestenzymem występującym w komórkach zwierząt , roślin i bakterii tlenowych. Enzym jestduża cząsteczka organiczna syntetyzowany w komórkach i zmuszany do działania jako katalizator reakcji . Każdy rodzaj enzymu wykonuje określoną funkcję , afunkcją katalazy jest konwersjapotencjalnie szkodliwych produktów ubocznych do elementów użytkowych . Funkcja

katalazy , jak większość enzymów , jestbiałko . Jest to w perixisomes , które organelli związanych z błoną komórki . Katalaza ma ważną funkcję biologiczną : to katalizuje rozkład nadtlenku wodoru , substancję toksyczną dla organizmów , do wody i tlenu cząsteczkowego , które są nieszkodliwe i użyteczne zarówno
Foto Struktura
.

katalazy jestw kształcie hantli struktury z czterech łańcuchów polipeptydowych, z których każdy zawiera ponad 500 aminokwasów. Katalaza posiada również cztery grupy hemowej , które są utworzone z pierścieni protoporfiryny zawierających pojedynczy atom żelaza. Pierścienie te są położone w czterech łańcuchach . ImperiumZnaczenie katalazy

Nadtlenek wodoru jestproduktem ubocznym wielu funkcji biologicznych organizmów . Wszystkie organizmy tlenowe używać tlenu do oddychania . Zmniejszenie zawartości tlenu w wodzie jest niekiedy niepełne, adodatkowo elektronów od jonów metalu może być przeniesiony, powodując powstawanie nadtlenku. Jednakże , w większości przypadków nadtlenek wodoru powstaje w trakcie wytwarzania ATP w nadtlenku mitochondria.Although jest toksyczny dla komórek żywychreakcji przerwać ją z powrotem do wody i tlenu stanie szybko i skutecznie. Katalaza jest znany jako jeden z najskuteczniejszych enzymów o liczbie obrotów w pobliżu 200.000 zdarzeń /s /podjednostek . Bez katalazy do zwiększenia szybkości reakcji , nadtlenek wodoru pozostanie , uszkodzenia komórek .
Zbiory Czynniki wpływające na aktywność katalazy

katalazy i szybkości jego działania wpływają od wielu czynników, takich jak temperatura, pH , stężenia soli , ilość podłoża i obecności inhibitorów albo activators.Temperature jestważnym czynnikiem we wszystkich reakcjach biochemicznych , jak wysokie temperatury powodują denaturację enzymu . Jakoenzym ulega denaturacji , zmienia konformację , powodującpodłoża mniej skutecznie wiążą zatem zmniejszenie reakcji. Jednakże , aż zostanie osiągnięty maksymalny temperatury ( która jest inna dla każdego typu katalazy )reakcji zwiększa się po increases.The pH temperatury, miara stężenia jonów wodorowych lub kwasowości roztworu , mierzona w skali od 0 -14 . Gdyroztwór stał się bardziej kwasowe (poniżej 7 ) ,enzym może uzyskać jon wodoru od roztworu orazroztwór staje się bardziej podstawowe ( powyżej 7 ) może spowodować utratę protonu . Każda z tych ekstremalnych może zmniejszyć szybkość reakcji, co zmienia wiązań chemicznych catalase.There są dwa typy inhibitorów : niekonkurencyjnymi inhibitory , które wiążą się w miejscach innych niż miejsca aktywnego i konkurencyjne inhibitory, które wiążą się z miejsce aktywne katalazy . Siarczan miedzi jestznany niekonkurencyjny inhibitor katalazy i cyjanku jestznany inhibitor.In ogólnej, ze wzrostem ilości nadtlenku wodoru,szybkość reakcji będzie również rosnąć. Jednak reakcje enzymatyczne śledzić równanie Michaelisa- Mentena , co odzwierciedla fakt, że każda reakcja osiągnie stan nasycenia , co oznacza, że w pewnym maksymalnej szybkości reakcji ,dodanie większej ilości substratu przestanie mieć wpływ .

Inne zastosowania katalazy

Ponieważ katalaza jest obecna w niemal wszystkich organizmów żywych , jest jednym z najbardziej badanych enzymów . To doprowadziło naukowców znalezienie innych funkcji tego skutecznego enzymu . Katalazę stosuje się w leczeniu wewnątrz owijki spożywczych. Katalaza zapobiega utlenianiu , a tym samym pomaga chronić żywność . Katalaza również używany podczas procesu sterylizacji na zimno , które jestprocesem zachowania mleko i ser przez reakcję z nadtlenkiem wodoru. Katalaza jest używany , aby usunąć pozostałe ślady nadtlenku wodoru . Imperium