Jaki jest skład molekularny hemoglobiny w czerwonych krwinkach?
Hemoglobina, cząsteczka przenosząca tlen w czerwonych krwinkach, jest złożonym białkiem globularnym z czterema łańcuchami polipeptydowymi (łańcuchami globiny) i czterema grupami hemowymi. Każdy łańcuch polipeptydowy jest złożony w zwartą, prawie kulistą strukturę zwaną globiną.
Haem: Grupa hemowa to pierścień porfirynowy z jonem żelaza (Fe2+) w środku. Pierścień porfirynowy składa się z czterech pierścieni pirolowych połączonych mostkami metynowymi. Jon żelaza jest związany z pierścieniem porfiryny przez cztery atomy azotu z pierścieni pirolu.
Łańcuchy globiny: Cztery łańcuchy globiny w hemoglobinie nazywane są alfa, beta, gamma i delta. U dorosłych hemoglobina A, najczęstsza forma hemoglobiny, składa się z dwóch łańcuchów alfa i dwóch łańcuchów beta. Inne rodzaje hemoglobiny, takie jak hemoglobina A2 i hemoglobina F, mają różne kombinacje łańcuchów globiny.
Cztery łańcuchy polipeptydowe hemoglobiny są ułożone w strukturę tetrameryczną, z czterema grupami hemowymi zlokalizowanymi w szczelinach pomiędzy łańcuchami globiny. Grupy hemowe są związane z łańcuchami globiny poprzez oddziaływania hydrofobowe i wiązania wodorowe.
Wiązanie tlenu: Hemoglobina wiąże cząsteczki tlenu w sposób odwracalny z jonami żelaza w swoich grupach hemowych. Kiedy stężenie tlenu jest wysokie, hemoglobina wiąże cząsteczki tlenu i zostaje natleniona. Gdy stężenie tlenu jest niskie, hemoglobina uwalnia cząsteczki tlenu i ulega odtlenieniu.
Wiązanie tlenu z hemoglobiną ma charakter kooperacyjny, co oznacza, że wiązanie jednej cząsteczki tlenu z hemoglobiną zwiększa powinowactwo pozostałych grup hemowych do tlenu. Ta współpraca wynika ze zmian konformacyjnych zachodzących w cząsteczce hemoglobiny, gdy wiąże ona tlen.
Wspólne wiązanie tlenu z hemoglobiną umożliwia czerwonym krwinkom efektywny transport dużych ilości tlenu. Hemoglobina jest w stanie wiązać i uwalniać cząsteczki tlenu w odpowiedzi na zmiany stężenia tlenu w tkankach, zapewniając tkankom stały dopływ tlenu.
