W jaki sposób pepsynogen staje się aktywną pepsyną?

Pepsynogen jest proenzymem, który w żołądku przekształca się w aktywny enzym pepsynę. Konwersja ta jest katalizowana przez jony wodoru (H+), których jest dużo w kwaśnym środowisku żołądka.

Konwersja pepsynogenu do pepsyny obejmuje kilka etapów:

1. Protonacja:Jony wodoru wiążą się z określonymi resztami aminokwasowymi w cząsteczce pepsynogenu, powodując jej zmianę konformacyjną. Ta zmiana konformacyjna odsłania miejsce aktywne enzymu.

2. Aktywacja autokatalityczna:odsłonięte miejsce aktywne pepsynogenu może rozerwać wiązanie peptydowe pomiędzy dwoma określonymi aminokwasami w cząsteczce pepsynogenu. To rozszczepienie powoduje uwolnienie małego peptydu, który aktywuje pepsynogen do pepsyny.

3. Dalsza aktywacja przez pepsynę:Gdy niewielka ilość pepsyny zostanie aktywowana, może ona dalej aktywować dodatkowe cząsteczki pepsynogenu poprzez mechanizm dodatniego sprzężenia zwrotnego. Pepsyna rozrywa wiązanie peptydowe między określonymi aminokwasami w pepsynogenie, przekształcając go w aktywną pepsynę.

Proces ten zapewnia, że ​​pepsyna jest aktywowana tylko w kwaśnym środowisku żołądka, gdzie może optymalnie działać, rozkładając białka na mniejsze peptydy.