Dlaczego enzym trypsyna ulega dezaktywacji po wprowadzeniu do soku żołądkowego?
1. Niskie pH:Sok żołądkowy w żołądku jest bardzo kwaśny, a jego pH waha się od 1 do 2. Trypsyna ma optymalny zakres pH pomiędzy 7 a 9. Ekstremalnie niskie pH soku żołądkowego denaturuje trypsynę, powodując jej utratę jej właściwości struktura i aktywność katalityczna.
2. Obecność pepsyny:Żołądek wydziela także inny enzym zwany pepsyną, który jest odpowiedzialny za początkowy rozkład białek w kwaśnym środowisku żołądka. Pepsyna działa najlepiej przy niskim pH i może bezpośrednio rozkładać trypsynę, dodatkowo przyczyniając się do jej dezaktywacji.
3. Inaktywacja przez kwaśne proteazy:Sok żołądkowy zawiera różne kwaśne proteazy, takie jak katepsyna D i gastrycyna, które mogą bezpośrednio namierzać i rozcinać wiązania peptydowe w cząsteczce trypsyny, prowadząc do jej inaktywacji.
4. Inhibitory proteaz:Żołądek wytwarza również inhibitory proteaz, które są białkami, które specyficznie wiążą się i hamują aktywność enzymów proteolitycznych, takich jak trypsyna. Inhibitory te uniemożliwiają trypsynie wykonywanie jej funkcji katalitycznych.
5. Wysokie stężenie enzymów:W trzustce trypsyna jest syntetyzowana jako nieaktywny prekursor zwany trypsynogenem, aby zapobiec jej przedwczesnej aktywacji w samej trzustce. Jednakże, gdy trypsynogen dostanie się do jelita cienkiego, zostaje aktywowany przez inny enzym zwany enterokinazą. Natomiast wysokie stężenie trypsyny w soku żołądkowym może prowadzić do autoaktywacji trypsynogenu, co skutkuje jego szybką inaktywacją ze względu na kwaśne warunki i obecność inhibitorów.
Dlatego połączenie niskiego pH, obecności pepsyny i innych kwaśnych proteaz, inhibitorów proteaz oraz wysokiego stężenia enzymu w soku żołądkowym prowadzi do dezaktywacji trypsyny wprowadzonej do żołądka. Dzięki temu trypsyna pozostaje nieaktywna i nie zakłóca trawienia białek w żołądku, które odbywa się głównie przez pepsynę.
