Jaka jest cecha enzymów, która zapobiega trawieniu tego samego pokarmu przez pytalinę i trypsynę?
Optymalne pH: Pepsyna i trypsyna mają różne optymalne zakresy pH ze względu na ich aktywność katalityczną. Pepsyna najlepiej działa w środowisku kwaśnym, przy optymalnym pH około 1,5-2,0, które występuje w żołądku. Trypsyna natomiast optymalnie funkcjonuje w środowisku lekko zasadowym, przy optymalnym pH wynoszącym około 7,5-8,0, charakterystycznym dla jelita cienkiego.
Temperatura: Pepsyna i trypsyna mają również różne zakresy temperatur, w których wykazują maksymalną aktywność. Pepsyna jest najbardziej aktywna w temperaturze ciała (około 37 stopni Celsjusza), czyli temperaturze panującej w żołądku. Trypsyna jest jednak najbardziej aktywna w nieco wyższych temperaturach, około 40-45 stopni Celsjusza, co odpowiada temperaturze panującej w jelicie cienkim.
Specyfika podłoża: Pepsyna i trypsyna mają różną specyficzność substratową, co oznacza, że trawią preferencyjnie różne typy białek. Pepsyna bierze udział głównie w początkowym rozkładzie białek w żołądku i preferuje rozszczepianie wiązań peptydowych z udziałem aminokwasów aromatycznych, takich jak fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Z drugiej strony trypsyna działa dalej w procesie trawienia w jelicie cienkim i ma specyficzność w rozszczepianiu wiązań peptydowych obejmujących zasadowe aminokwasy, takie jak lizyna i arginina.
Te różnice w optymalnym pH, temperaturze i specyficzności substratu zapewniają, że pepsyna i trypsyna działają na białka sekwencyjnie i selektywnie podczas procesu trawienia. Pepsyna rozpoczyna trawienie białek w kwaśnym środowisku żołądka, rozkładając je na mniejsze fragmenty peptydowe. Gdy zawartość żołądka przemieszcza się do jelita cienkiego, pH staje się bardziej zasadowe, a trypsyna staje się aktywna. Trypsyna dalej rozkłada fragmenty peptydowe wytwarzane przez pepsynę i inne enzymy trawienne, co ostatecznie prowadzi do wchłaniania aminokwasów do krwioobiegu.
