Które białko hamuje skurcz mięśni szkieletowych i jaki jon usuwa to hamowanie?
Oto bardziej szczegółowe wyjaśnienie:
1. Rola tropomiozyny: Tropomiozyna to długie, włókniste białko znajdujące się w rowkach pomiędzy włóknami aktynowymi włókna mięśnia szkieletowego. W stanie spoczynku tropomiozyna blokuje miejsca wiązania miozyny na aktynie, zapobiegając tworzeniu się mostków krzyżowych między aktyną i miozyną. Zapobiega to skurczom mięśni szkieletowych.
2. Działanie wapnia: Kiedy potencjał czynnościowy dociera do włókna mięśniowego, powoduje uwolnienie jonów wapnia (Ca2+) z siateczki sarkoplazmatycznej (wewnętrznego magazynu wapnia w mięśniach). Te jony wapnia wiążą się z określonymi miejscami na troponinie, innym białku związanym z włóknami aktynowymi.
3. Usunięcie zahamowania: Wiązanie wapnia z troponiną powoduje zmianę konformacyjną kompleksu troponina-tropomiozyna. Ta zmiana przesuwa tropomiozynę z miejsc wiązania miozyny na aktynie, odkrywając je i umożliwiając główkom miozyny związanie się z aktyną. Prowadzi to do powstania mostków krzyżowych, które następnie napędzają skurcz mięśni szkieletowych.
Podsumowując, tropomiozyna hamuje skurcze mięśni szkieletowych poprzez blokowanie miejsc wiązania miozyny na aktynie. Usunięcie tego hamowania następuje, gdy jony wapnia wiążą się z troponiną, powodując ruch tropomiozyny i późniejsze tworzenie mostków poprzecznych między aktyną i miozyną.
